化合物5为可逆的，非竞争性抑制剂吕克的相对于天然底物LH2和毫克-ATP为34±5和41±3nM的，分别为（图2A和B）抑制常数（KI）。这一发现该腺苷氨基磺酸衍生物5是非竞争性吕克抑制剂这两方面LH2和Mg-ATP表明这种抑制剂结合的位点不同于该填充的任一这些衬底。与此相反，吕克的抑制化合物5相对于合成LH2-AMP（作为唯一的基板）是可逆的和有竞争力的淇= 340±50nM的（图2C），这表明这种新颖复合功能通过结合独特的网站吕克可供LH2-AMP。可能的话，5结合吕克在构象，限制天然的访问基板到它们各自的结合位点。有限的蛋白水解方法可用于探测第三结构和在solution.26,27蛋白动力学在温和的条件下，切割位点一般代表天然蛋白的暴露，移动和柔性区可符合（本地展开）的活性位点的蛋白酶。吕克裂解糜蛋白酶格局下限制条件示于图3A。估计群众约52肽，42，38，27，25，23，14 kDa的进行检测。什么时候无论是LH2或Mg-ATP存在的浓度100倍大于它们各自的Km值，有蛋白酶的发生率没有显著差异消化，或在产生的肽的图案。在化合物5（50莫耳的存在下，150·Ki值），但是，显着减少了吕克糜蛋白酶消化明显。显然，吕克·5结合（可能LH2-AMP）是伴随着显著构象变化率（s），保护易感区域的chymotryptic蛋白水解。同样的，有限的蛋白水解该NRPS tyrocidine合成酶1（TY1）通过研究迪克曼等al.27,28表明，胰蛋白酶切割在TY1腺苷酸化域名被明显减少当底物苯丙氨酸和ATP存在在一起，但并不是唯一一个被列入的时候。此results27,28被视为证据表明，腺苷酰化域经历构象变化中或在腺苷酸的形成。
